Un
nuevo anticuerpo neutralizante desarrollado en el Hospital Infantil de Boston (Estados Unidos) podría mejorar la capacidad de defensa contra futuras variantes de la Covid-19. En las pruebas, neutralizó todas las variantes del SARS-CoV-2 conocidas actualmente, incluidas todas las variantes de
Ómicron.
"Esperamos que este anticuerpo resulte tan eficaz para neutralizar el SARS-CoV-2 en los pacientes como lo ha sido hasta ahora en las evaluaciones preclínicas", afirma el doctor Frederick Alt, codirector de la investigación, que se ha publicado en la revista científica
Science Immunology. Los investigadores recurrieron a una versión modificada de un modelo de ratón humanizado que el laboratorio ha utilizado para buscar
anticuerpos ampliamente neutralizantes contra el VIH, otro virus que muta con frecuencia.
Los ratones tienen esencialmente sistemas inmunitarios humanos incorporados, y el modelo imita el proceso de ensayo y error que utiliza nuestro sistema inmunitario para crear anticuerpos cada vez más eficaces. Los investigadores insertaron primero dos segmentos de genes humanos en los ratones, empujando sus células B a producir rápidamente un repertorio diverso de anticuerpos humanizados.
Nueve linajes de anticuerpos humanizadores
A continuación, expusieron a los ratones a la
proteína de espiga del SARS-CoV-2, la principal proteína a la que se dirigen nuestros anticuerpos y las vacunas actuales, de la cepa original Wuhan-Hu-1 del virus. En respuesta, los ratones modificados produjeron nueve linajes o "familias" de anticuerpos humanizados que se unieron a la espiga.
También comprobaron la eficacia de estos anticuerpos. Los anticuerpos de
tres de los nueve linajes eran potentes neutralizadores del virus Wuhan-Hu-1 original. En particular, el anticuerpo SP1-77 y otros miembros de su linaje mostraron una actividad muy amplia, neutralizando las cepas Alfa, Beta, Gamma, Delta y todas las cepas ómicron anteriores y actuales. Los estudios estructurales realizados por estos científicos demostraron que el SP1-77 funciona de forma diferente a los anticuerpos actuales (ya sean anticuerpos terapéuticos o los que fabricamos en respuesta a las vacunas actuales).
Muchos de los anticuerpos existentes funcionan uniéndose al dominio de unión al receptor (RBD) de la espiga en lugares específicos que impiden que el SARS-CoV-2 se una a los
receptores ACE2 de nuestras células, el primer paso para iniciar la infección. El anticuerpo SP1-77 también se une al RBD, pero de una manera totalmente diferente que no bloquea la unión del virus a los receptores ACE2. Utilizando una novedosa plataforma de imágenes de células vivas, demostraron que el
SP1-77 impide que el virus fusione su membrana externa con la membrana de la célula objetivo. Esto impide el último paso necesario que abre la puerta a la infección.
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