Al mutar, el
Covid-19 ‘aprende’ a evadir los anticuerpos que el ser humano produce de forma natural, lo cual afecta también la efectividad de las vacunas. Pero las labores de ingeniería genética de los laboratorios comienzan a ofrecer resultados esperanzadores de cara a la neutralización de estas
variantes, incluidas las más contagiosas. Una de los terapias con mayor potencial pone el foco sobre la
modificación de proteínas ‘in vitro’, de forma que estas ataquen al virus a través de tres espigas de forma simultánea. Los ensayos iniciales apuntan a que, mediante esta fórmula, la capacidad de anulación de las nuevas cepas es
hasta 296 veces más elevada.
En este sentido, investigadores estadounidenses han publicado un
estudio sobre la capacidad de neutralización de nuevas variantes covid a través de las ‘Darpins’, proteínas de anticuerpos modificadas genéticamente para
potenciar su adherencia a los virus.
La investigación, que ha sido publicada en la revista
BioRxiv y que no ha sido revisada por pares, defiende que las proteínas triméricas compuestas por las Darpin
SR16m y FSR22 modificadas genéticamente “muestran un amplio grado de neutralización de las cepas del SATS-Cov-2”, como
Delta o los diferentes sublinajes recombinantes de
Ómicron, en comparación con las terapias utilizadas actualmente.
“Tanto el FSR16m como el FSR22 muestran una mayor
neutralización contra las variantes de reciente aparición (de 29 a 296 veces) en los
ensayos con pseudovirus”, indican los investigadores, que destacan que los ratones a los que se les inoculó esta fórmula por vía intranasal perdieron menos peso y padecieron una carga viral en las vías respiratorias entre 10 y 100 veces inferior.
¿Por qué pierden eficacia las vacunas covid?
En su informe, este equipo de investigadores encabezado por el
Texas A&M Health Science Center y la
National Institutes of Health (NIH) incide en que la capacidad de estas ‘Darpins’ para neutralizar las variantes del SARS-CoV-2 “contrasta con la de los anticuerpos de origen humano”, que
“pierden potencia” a medida que el virus muta.
Una de las razones de este fenómeno radica en que la estructura dimérica de un anticuerpo limita a un máximo de dos proteínas de espiga el abordaje del patógeno, “lo que requiere que haya una
alta afinidad entre el anticuerpo y la proteína de espiga”, así como una “estrecha coincidencia del nexo de unión”.
“Los cambios en esa zona de unión pueden alterar las interacciones entre el anticuerpo y la proteína de espiga y
reducir la potencia de adherencia, y por lo tanto la neutralización del virus”, argumentan.
En cambio, las
proteínas modificadas ‘in vitro’, “debido a su tamaño mucho más reducido”, logran ‘enganchar’ fácilmente los tres monómeros de un trío de espigas de forma simultánea y sin necesidad de que exista un alto grado de afinidad de unión.
“Los estudios de criomicroscopía electrónica (cryo-EM) confirman que tanto SR16m como SR22 se dirigen a un epítopo esencial de
unión a ACE2 en la RBD, lo que apoya la idea de que estas Darpins pueden seguir siendo eficaces contra futuras variantes del SARS-CoV-2”, concluyen.
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