Un equipo de investigadores de la
Universidad Técnica de Múnich (Alemania) ha desarrollado una proteína que
impediría la infección por el virus SARS-CoV-2, causante del Covid-19. El estudio ha dado resultados positivos con la
mayoría de las variantes en las pruebas de cultivo celular.
Las pruebas de laboratorio con la proteína de fusión,
denominada internamente FYB207, el virus original y las variantes Alfa, Beta y Delta han mostrado su eficacia en la neutralización completa del virus y prevención de la infección. Tras esta fase, actualmente se están iniciando las pruebas con la nueva variante ómicron.
Tal y como señalan desde el equipo de investigación, la proteína FYB207
puede administrarse potencialmente contra todos los tipos de coronavirus que utilizan la proteína ACE2 como punto de acoplamiento, y no solo contra las variantes del SARS-CoV-2.
En este punto, los investigadores destacan que durante el estudio de la proteína ACE2, se han confirmado que esta tiene una actividad enzimática natural en el sistema cardiovascular que podría ofrecer una protección adicional contra la amenaza de insuficiencia de órganos para los pulmones, el corazón y los riñones.
¿Cómo funciona la proteína FYB207?
El SARS-CoV-2 utiliza una proteína
llamada enzima convertidora de angiotensina 2 (ACE2) en la superficie de las células humanas como puerta de entrada. Aquí es donde la proteína de la espiga del virus encuentra un asidero para acabar infectando la célula.
El estudio para controlar la infección del virus SARS-CoV-2 tiene su origen en la
combinación de la proteína ACE2 con parte de la proteína de un anticuerpo humano y han creado así un ingrediente activo que
bloquea la proteína de la espiga del virus.
De este modo, tal y como afirma
Ulrike Protzer, directora del Instituto de Virología de la Universidad Técnica de Múnich y del Helmholtz Múnich, “tanto las vacunas como los medicamentos con anticuerpos tienen el mismo problema, que
el virus consigue evadirlos un poco más con cada mutación exitosa. Esto da lugar a las llamadas variantes de escape inmunológico".
Dado que la proteína ACE2 simple sería descompuesta demasiado rápidamente por otras enzimas del cuerpo humano, el equipo fusionó la proteína ACE2 con un fragmento del anticuerpo humano inmunoglobulina G (IgG). Lo que posibilita un “acoplamiento óptimo a la proteína ACE2 para sobrevivir” lo que
supone que el virus no pueda eludir una medicación que se basa exactamente en esta proteína. La proteína de fusión sería por tanto eficaz de forma fiable contra futuras mutaciones.
Aunque pueda contener afirmaciones, datos o apuntes procedentes de instituciones o profesionales sanitarios, la información contenida en Redacción Médica está editada y elaborada por periodistas. Recomendamos al lector que cualquier duda relacionada con la salud sea consultada con un profesional del ámbito sanitario.